BIOCHIMICA - canale 3
Anno accademico 2019/2020 - 1° annoCrediti: 5
Organizzazione didattica: 125 ore d'impegno totale, 90 di studio individuale, 35 di lezione frontale
Semestre: 2°
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Obiettivi formativi
Il corso di Biochimica si propone di preparare gli studenti per una conoscenza dei processi biochimici di particolare interesse per la medicina e riguardanti diversi aspetti fisio-patologici.
Modalità di svolgimento dell'insegnamento
Lezioni frontali
Prerequisiti richiesti
Sono richieste conoscenze di base in Chimica propedeutica biochimica.
Frequenza lezioni
La frequenza delle lezioni è obbligatoria.
Contenuti del corso
STRUTTURA DELLE PROTEINE
Struttura, proprietà generali e classificazione degli amminoacidi.
Legame peptidico. Definizione di struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria. Angoli phi, psi, chi, omega. Grafico di Ramachandran. Struttura secondaria: alfa-elica; beta-strand, foglietti beta paralleli, antiparalleli, misti. Ripiegamenti inversi (reverse turn). Strutture supersecondarie. Definizione di dominio proteico. I legami che stabilizzano la struttura terziaria delle proteine. Proteine fibrose e proteine globulari. Classificazione strutturale delle proteine. Proteine fibrose: cheratine, fibroina della seta, collageno, elastina. Il collageno: struttura primaria, struttura secondaria (tripla elica allungata); sintesi e modificazioni post-traduzionali (idrossilazione delle proline e della lisina; ruolo dell’acido ascorbico; glicosilazioni; trasformazione del pro-collageno in collageno; ossidazione delle lisine e formazione di legami crociati).
Proteine di membrana.
Folding e denaturazione delle proteine. Misfolding proteico e patologie umane.
Porfirine e gruppo eme. Struttura della mioglobina, dell’emoglobina e delle catene globiniche. Classificazione delle catene globiniche. Curva di saturazione con ossigeno dell'emoglobina e della mioglobina. L’emoglobina come proteina allosterica. Struttura dell’ossiemoglobina e della deossiemoglobina. Effetto Bohr; 2,3 BPG. Emoglobina e trasporto ematico della CO2. Emoglobina e regolazione dell’equilibrio acido-base. Emoglobina fetale. Basi molecolari delle emoglobinopatie e talassemie.
Principi fondamentali delle tecniche per il dosaggio e la purificazione delle proteine (precipitazione, cromatografia, elettroforesi, ultracentrifugazione, dosaggi immunologici).
Principi fondamentali delle tecniche per il sequenziamento e per la determinazione della struttura tridimensionale (cristallografia a raggi X, NMR) delle proteine.
BIOENERGETICA MITOCONDRIALE
Richiami di termodinamica chimica; variazione di energia libera standard; chimica dell'ATP e composti ad alta energia; Ruolo dell'ATP nella bioenergetica. Relazione tra variazione di energia libera standard e differenza di potenziale standard di ossidoriduzione.
Coenzimi piridin-nucleotidici: NAD e NADP; struttura e funzione come trasportatori di idrogeno; coenzimi mobili; acido nicotinico e nicotinamide (vitamina PP).
Catena mitocondriale di trasporto degli elettroni: membrana mitocondriale interna ed esterna; potenziali standard di ossidoriduzione dei componenti della catena di trasporto degli elettroni. Organizzazione della catena di trasporto degli elettroni in complessi lipoproteici della membrana interna (complesso I - II - III - IV) e componenti mobili (ubichinone e citocromo C). Coenzimi flavinici (Struttura e funzione come trasportatori di idrogeno; FMN e FAD, riboflavina o vitamina B2 ); Ferrosolfoproteine; Struttura e funzione dei citocromi; Struttura e funzioni del: Complesso I (NADH- ubichinone ossido reduttasi), Complesso II ( succinato-ubichinone ossido reduttasi), Complesso III (ubichinolo-citocromo C ossido reduttasi); Complesso IV (citocromo ossidasi). Inibitori del trasporto degli elettroni.
Fosforilazione ossidativa: ATP sintasi mitocondriale (complesso V): struttura e funzione dei fattori F1 e Fo; rapporto P/O; ipotesi dell'accoppiamento chemiosmotico; gradiente elettrochimico di H+; controllo respiratorio; disaccoppianti. Termogenina e tessuto adiposo bruno.
Metabolismo dell’emoglobina.
Biosintesi e catabolismo dell’eme. Metabolismo del ferro. Bilirubina diretta e indiretta. Iperbilirubinemie.
Metabolismo dei nucleotidi
Biosintesi "de novo" dei nucleotidi pirimidinici e sua regolazione. Biosintesi de novo dei nucleotidi purinici e interconversione. Trasformazione dei ribonucleotidi in deossiribonucleotidi. Via di recupero delle basi. Catabolismo dei nucleotidi purinici ed acido urico; le iperuricemie (gotta primaria, secondaria).
Biochimica dei metalli
Ferro e rame: ioni, assorbimento, escrezione, trasporto, ruoli biologici, omeostasi cellulare, aspetti clinici (emocromatosi, morbo di Wilson).
Biochimica del sangue.
Plasma e siero. Proteine plasmatiche. Coagulazione del sangue.
Testi di riferimento
Si suggeriscono alcuni testi classici di Biochimica medica quali per es.:
1) Siliprandi - Tettamanti: Biochimica medica. Piccin.
2) Devlin. Biochimica con aspetti clinici. EdiSES.
3) Nelson Cox. I principi di Biochimica di Lehninger. Zanichelli.
4) R.K. Murray, D.K. Granner, P.A. Mayes, V.W. Rodwell. Harper's Biochimica illustrata – ed. Mc Graw-Hill.
5) Materiale bibliografico.
Programmazione del corso
Argomenti | Riferimenti testi | |
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1 | Una preparazione sufficiente sugli argomenti trattati e proposti durante la prova d'esame. | Tutti i capitoli e/o i paragrafi dei testi di riferimento e del materiale fornito, congrui con gli argomenti trattati. |
Verifica dell'apprendimento
Modalità di verifica dell'apprendimento
Esame scritto sotto forma di quiz e domande aperte
Esempi di domande e/o esercizi frequenti
Gli studenti hanno la possibilità di visionare i compiti già svolti. Non ci sono domande e/o esercizi frequenti.